Dans différentes expériences, le Pr Elizabeth Meiering, en collaboration avec ses collègues en Inde et aux États-Unis, a créé une protéine qui peut supporter diverses conditions physiologiques et environnementales – un problème qui défie les chimistes voulant créer des protéines très stables et hautement fonctionnelles. Leurs résultats ont été publiés dans le journal Proceedings of the National Academy of Sciences.

Les protéines médicament peuvent être conçues pour agir comme des anticorps et cibler des cellules spécifiques. De tels médicaments personnalisés peuvent s’attacher seulement là où ils sont nécessaires, réduisant grandement les effets secondaires dans les traitements contre le cancer et l’arthrite. D’habitude, la conception de protéine se concentre soit sur la structure soit sur la fonction car travailler sur les deux propriétés est un vrai challenge. Le Pr Meiering et ses collègues ont pu intégrer à la fois la structure et la fonction dans leur conception de protéine en utilisant la bioinformatique.

Ils ont ensuite mesuré le temps nécessaire à la protéine repliée et fonctionnelle pour se déplier et se dégrader. Une protéine peut être énergétiquement instable et pourtant se déplier extrêmement lentement. En utilisant une combinaison d’analyses biophysiques et informatique, l’équipe a découvert que la stabilité cinétique peut être un modèle fructueux basé sur le fait qu’une chaîne protéique s’enroule sur ellemême dans la structure repliée. Leur approche sur la stabilité étant aussi quantitative, la stabilité de la protéine peut être ajustée pour naturellement se dégrader quand elle n’est plus utile.

Pour en savoir plus :
PNAS : “Designed protein reveals structural determinants of extreme kinetic stability” PNAS, vol. 112 no. 47, 14605–14610, doi : 10.1073/pnas.1510748112 http://www.pnas.org/content/112/47/14605.abstract